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Le blocage d’une enzyme clé pourrait aider à inverser les effets de la maladie d’Alzheimer : ScienceAlert

La maladie d’Alzheimer est l’un des plus grands problèmes de santé au monde. Pourtant, malgré le fait des millions de personnes Dans le monde entier, la maladie est diagnostiquée chaque année, mais son traitement reste un défi. Cela s’explique en grande partie par le fait que les causes sous-jacentes ne sont pas encore entièrement comprises.


Cependant, un nouvelle étude chez la souris nous rapproche de la compréhension de ce qui déclenche la maladie. Les chercheurs ont découvert une enzyme spécifique qui pourrait être à l’origine de l’une des principales caractéristiques de la maladie d’Alzheimer.


L’une des principales caractéristiques de la maladie d’Alzheimer est l’accumulation d’une protéine nocive appelée tau. Dans un cerveau sain, la protéine Tau aide principalement à soutenir et stabiliser les cellules cérébrales (neurones). Cela maintient la structure de ces cellules et aide au transport des substances clés dans tout le neurone afin qu’il puisse fonctionner de manière optimale.


Mais chez les personnes atteintes de la maladie d’Alzheimer, la protéine tau semble se comporter anormalement dans le cerveau. Au lieu de remplir sa fonction normale, la protéine tau s’accumule à l’intérieur des neurones et forme des amas tordus, appelés enchevêtrements neurofibrillaires.

Neurone sain avec des protéines tau soutenant les microtubules, comparé aux microtubules en désintégration dans le cerveau d’un Alzheimer. (ttsz/Getty Images)

Ces enchevêtrements peuvent perturber la communication entre les neurones. La communication entre les neurones est fondamentale pour notre mémoire, notre pensée et notre comportement. Toute perturbation peut donc entraîner des dommages dans ces zones du cerveau.


Même si les scientifiques savent depuis des décennies que la protéine Tau est impliqué dans la maladieils essaient toujours de comprendre exactement pourquoi une protéine tau saine se replie mal pour former ces enchevêtrements toxiques et collants. Cette dernière étude, publiée dans Neurosciences naturellesoffre de nouvelles informations prometteuses sur la manière dont la protéine Tau devient toxique chez la souris.


Tau toxique

Pour imiter la maladie d’Alzheimer, l’équipe de scientifiques basée aux États-Unis a utilisé des souris génétiquement modifiées pour avoir une accumulation de tau dans leur cerveau. Ils ont découvert qu’une enzyme spécifique pourrait être responsable de la transformation de la protéine tau saine en protéine tau toxique qui s’accumule dans le cerveau.


Une enzyme est une protéine qui joue généralement un rôle utile dans le corps, en rendant les réactions plus rapides et plus efficaces. Mais cette étude a révélé que l’enzyme tyrosine kinase 2 (TYK2), qui joue un rôle central dans le système immunitaire, ajoute une étiquette spéciale à la protéine tau.


Cette balise semble alors rendre difficile pour le cerveau d’éliminer correctement les protéines tau indésirables. Dans les modèles murins et les cultures de cellules humaines, l’enzyme a provoqué l’accumulation de tau et sa toxicité.


Grâce à des outils génétiques, les scientifiques ont ensuite bloqué TYK2 chez les souris atteintes de la maladie d’Alzheimer. Cela a entraîné une réduction de la quantité globale de tau dans le cerveau, y compris la quantité de tau nocive et pathogène avec l’étiquette ajoutée.


Les neurones ont également montré des signes de récupération. Cela suggère que le blocage de TYK2 pourrait être un moyen de réduire l’accumulation de protéine tau toxique et les dommages qu’elle provoque dans des maladies comme la maladie d’Alzheimer. Cela pourrait également ouvrir de nouvelles voies pour le développement de médicaments susceptibles de lutter contre le tau toxique d’une manière qui n’a pas encore été explorée.


La découverte selon laquelle l’abaissement ou le blocage de TYK2 pourrait traiter la maladie d’Alzheimer est encourageante, car les médicaments inhibiteurs de TYK2 ont déjà été testés chez l’homme pour une gamme de conditions différentes – comme le maladies auto-immunes rhumatisme psoriasique et maladie inflammatoire de l’intestin.


Cependant, des études sont nécessaires pour vérifier si les inhibiteurs de TYK2 sont capables de passer le test. barrière hémato-encéphalique. Comme la protéine Tau se trouve à l’intérieur des cellules cérébrales, elle est difficile à éliminer. Si ces médicaments ne peuvent pas atteindre le cerveau, ils ne pourront pas abaisser les niveaux de tau chez l’homme ni faire une différence dans la maladie d’Alzheimer.


Les traitements contre la maladie d’Alzheimer

Il existe un besoin désespéré de nouvelles options de traitement pour la maladie d’Alzheimer. Tandis que deux thérapies, donanemab et lécanémabont récemment été approuvés au Royaume-Uni, mais ils sont trop chers pour une utilisation généralisée dans le cadre du NHS et entraînent de graves effets secondaires. Beaucoup affirment que leurs inconvénients l’emportent sur leurs avantages.


Ces traitements se concentrent sur l’élimination plaques amyloïdesune autre protéine liée à la maladie d’Alzheimer. Mais cibler la protéine tau, la protéine au cœur de cette nouvelle recherche, pourrait changer la donne dans la recherche d’un traitement plus efficace.


Il convient toutefois de noter que ces recherches en sont à leurs débuts et sont encore très précliniques. Bien que les modèles de souris soient extrêmement précieux pour comprendre les mécanismes des maladies, leurs résultats ne sont pas toujours transposables directement aux humains.


Des recherches supplémentaires sont nécessaires pour voir si cette technique a le même effet sur les niveaux de tau dans le cerveau humain, s’il y a des effets secondaires nocifs – et si le blocage de TYK2 pour éliminer la tau toxique améliore réellement les symptômes de la maladie d’Alzheimer, tels que la perte de mémoire.

Cibler TYK2 pour réduire la protéine tau toxique dans le cerveau s’avère prometteur en tant que nouvelle approche potentielle pour traiter la maladie d’Alzheimer. Les prochaines étapes consisteront à déterminer si la même chose est vraie chez les humains.

Rahul Sidhudoctorant, Neurosciences, Université de Sheffield

Cet article est republié à partir de La conversation sous licence Creative Commons. Lire le article original.

Sumner Ferland: