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Ensembles conformationnels du protéome humain intrinsèquement désordonné

  • Holehouse, AS & Kragelund, BB La base moléculaire de la fonction cellulaire des régions protéiques intrinsèquement désordonnées. Nat. Le révérend Mol. Biol cellulaire. https://doi.org/10.1038/s41580-023-00673-0 (2023).

    Article
    PubMed

    Google Scholar

  • Akdel, M. et coll. Une évaluation communautaire de biologie structurale des applications AlphaFold2. Nat. Structure. Mol. Biol. 291056-1067 (2022).

    Article
    CAS
    PubMed
    PubMed Central

    Google Scholar

  • Ghafouri, H. et al. PED en 2024 : améliorer le dépôt communautaire d’ensembles structuraux pour des protéines intrinsèquement désordonnées. Acides nucléiques Res. 52D536-D544 (2024).

    Article
    PubMed

    Google Scholar

  • Tesei, G., Schulze, TK, Crehuet, R. & Lindorff-Larsen, K. Modèle précis du comportement en phase liquide-liquide de protéines intrinsèquement désordonnées grâce à l’optimisation des propriétés d’une seule chaîne. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 118e2111696118 (2021).

    Article
    CAS
    PubMed
    PubMed Central

    Google Scholar

  • Tesei, G. & Lindorff-Larsen, K. Amélioration des prédictions du comportement de phase des protéines intrinsèquement désordonnées en ajustant la plage d’interaction. Ouvrir la résolution. L’Europe  294 (2023).

    Article

    Google Scholar

  • Ruff, KM & Pappu, RV AlphaFold et implications pour les protéines intrinsèquement désordonnées. J. Mol. Biol. 433167208 (2021).

    Article
    CAS
    PubMed

    Google Scholar

  • Alderson, TR, Pritišanac, I., Kolarić, D., Moses, AM & Forman-Kay, JD Identification systématique de régions intrinsèquement désordonnées pliées sous condition par AlphaFold2. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 120e2304302120 (2023).

    Article
    CAS
    PubMed
    PubMed Central

    Google Scholar

  • Piovesan, D., Monzon, AM & Tosatto, SCE Trouble protéique intrinsèque et repliement conditionnel dans AlphaFoldDB. Protéine Sci. 31e4466 (2022).

    Article
    CAS
    PubMed
    PubMed Central

    Google Scholar

  • Brotzakis, ZF, Zhang, S. & Vendruscolo, M. Prédiction AlphaFold d’ensembles structurels de protéines désordonnées. Préimpression à bioRxiv https://doi.org/10.1101/2023.01.19.524720 (2023).

  • Thomasen, FE & Lindorff-Larsen, K. Ensembles conformationnels de protéines intrinsèquement désordonnées et de protéines multidomaines flexibles. Biochimie. Soc. Trans. 50541-554 (2022).

    Article
    CAS
    PubMed

    Google Scholar

  • Das, RK, Huang, Y., Phillips, AH, Kriwacki, RW et Pappu, RV Caractéristiques de la séquence cryptique dans la protéine désordonnée p27Kip1 réguler la signalisation du cycle cellulaire. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 1135616-5621 (2016).

    Article
    LES PUBLICITÉS
    CAS
    PubMed
    PubMed Central

    Google Scholar

  • Martin, EW et coll. La valence et la configuration des résidus aromatiques déterminent le comportement de phase des domaines de type prion. Science 367694-699 (2020).

    Article
    LES PUBLICITÉS
    CAS
    PubMed
    PubMed Central

    Google Scholar

  • González-Foutel, NS et coll. Le tampon conformationnel est à la base de la sélection fonctionnelle dans les régions protéiques intrinsèquement désordonnées. Structure naturelle. Mol. Biol. 29781-790 (2022).

    Article

    Google Scholar

  • Lindorff-Larsen, K. & Kragelund, BB Sur le potentiel de l’apprentissage automatique pour examiner la relation entre la séquence, la structure, la dynamique et la fonction de protéines intrinsèquement désordonnées. J. Mol. Biol. 433167196 (2021).

    Article
    CAS
    PubMed

    Google Scholar

  • Zheng, W. et al. Déduire les propriétés des chaînes désordonnées à partir des efficacités de transfert de FRET. J. Chem. Phys. 148123329 (2018).

    Article
    LES PUBLICITÉS
    PubMed
    PubMed Central

    Google Scholar

  • Sherry, KP, Das, RK, Pappu, RV & Barrick, D. Contrôle de l’activité transcriptionnelle par la conception de la structuration des charges dans la région RAM intrinsèquement désordonnée du récepteur Notch. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 114E9243-E9252 (2017).

    Article
    LES PUBLICITÉS
    CAS
    PubMed
    PubMed Central

    Google Scholar

  • Riback, JA et coll. La séparation de phase déclenchée par le stress est une réponse adaptative et adaptée à l’évolution. Cellule 1681028-1040 (2017).

    Article
    CAS
    PubMed
    PubMed Central

    Google Scholar

  • Bremer, A. et coll. Décrypter l’impact des caractéristiques de séquence naturelles sur les comportements de phase des domaines désordonnés de type prion. Nat. Chimique. 14196-207 (2022).

    Article
    CAS
    PubMed

    Google Scholar

  • Ibrahim, AY et al. Les régions intrinsèquement désordonnées qui conduisent à la séparation de phases forment une classe de protéines robustement distincte. J. Biol. Chimique. 299102801 (2023).

    Article
    CAS
    PubMed

    Google Scholar

  • Teilum, K., Olsen, JG et Kragelund, BB Globulaire et désordonné : les jumeaux non identiques dans les interactions protéine-protéine. Devant. Mol. Biosci. 240 (2015).

    Article
    PubMed
    PubMed Central

    Google Scholar

  • Staller, MV et al. L’analyse mutationnelle dirigée révèle un équilibre entre les résidus acides et hydrophobes dans les domaines d’activation humaine forts. Système cellulaire. 13334-345 (2022).

    Google Scholar

  • Sabari, BR, Dall’Agnese, A. & Young, RA Condensats biomoléculaires dans le noyau. Tendances Biochimie. Sci. 45961-977 (2020).

    Article
    CAS
    PubMed
    PubMed Central

    Google Scholar

  • Diner, I. et al. Propriétés d’agrégation de la petite ribonucléoprotéine nucléaire U1-70K dans la maladie d’Alzheimer. J. Biol. Chimique. 28935296-35313 (2014).

    Article
    CAS
    PubMed
    PubMed Central

    Google Scholar

  • Greig, JA et coll. Les domaines de charges mixtes enrichis en arginine assurent la cohésion pour la condensation des taches nucléaires. Mol. Cellule 771237-1250 (2020).

    Article
    LES PUBLICITÉS

    Google Scholar

  • Chang, FTM et al. Les corps PML constituent une plate-forme importante pour le maintien de l’intégrité de la chromatine télomérique dans les cellules souches embryonnaires. Acides nucléiques Res. 414447-4458 (2013).

    Article
    CAS
    PubMed
    PubMed Central

    Google Scholar

  • Lyons, H. et al. Partitionnement fonctionnel des régulateurs transcriptionnels par blocs de charges à motifs. Cellule 186327-345 (2023).

    Article

    Google Scholar

  • Rostam, N. et coll. CD-CODE : base de données et encyclopédie des condensats en crowdsourcing. Nat. Méthodes 20673-676 (2023).

    Article
    CAS
    PubMed
    PubMed Central

    Google Scholar

  • Nott, TJ et coll. La transition de phase d’une protéine nuage désordonnée génère des organites sans membrane sensibles à l’environnement. Mol. Cellule 57936-947 (2015).

    Article
    CAS
    PubMed
    PubMed Central

    Google Scholar

  • Pak, CW et coll. Déterminants de séquence de séparation de phase intracellulaire par coacervation complexe d’une protéine désordonnée. Mol. Cellule 6372-85 (2016).

    Article
    CAS
    PubMed
    PubMed Central

    Google Scholar

  • Das, RK & Pappu, RV Les conformations des protéines intrinsèquement désordonnées sont influencées par les distributions de séquences linéaires de résidus de charges opposées. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 11013392-13397 (2013).

    Article
    LES PUBLICITÉS
    CAS
    PubMed
    PubMed Central

    Google Scholar

  • Sawle, L. & Ghosh, K. Une méthode théorique pour calculer les propriétés configurationnelles dépendantes de la séquence dans les polymères et les protéines chargés. J. Chem. Phys. 143085101 (2015).

    Article
    LES PUBLICITÉS
    PubMed

    Google Scholar

  • Zarin, T. et al. Signatures de fonction à l’échelle du protéome dans des régions intrinsèquement désordonnées très divergentes. eLife 8e46883 (2019).

    Article
    PubMed
    PubMed Central

    Google Scholar

  • Zheng, W., Dignon, G., Brown, M., Kim, YC et Mittal, J. La modélisation de l’hydropathie complète la structuration des charges pour décrire les préférences conformationnelles des protéines désordonnées. J. Phys. Chimique. Lett. 113408-3415 (2020).

    Article
    CAS
    PubMed
    PubMed Central

    Google Scholar

  • Huihui, J. & Ghosh, K. La topologie d’interaction intrachaîne peut identifier des protéines intrinsèquement désordonnées fonctionnellement similaires. Biophysique. J. 1201860-1868 (2021).

    Article
    LES PUBLICITÉS
    CAS
    PubMed
    PubMed Central

    Google Scholar

  • Yamazaki, H., Takagi, M., Kosako, H., Hirano, T. & Yoshimura, SH Séparation de phases spécifique au cycle cellulaire régulée par le blocage de la charge protéique. Nat. Biol cellulaire. 24625-632 (2022).

    Article
    CAS
    PubMed
    PubMed Central

    Google Scholar

  • Mao, AH, Crick, SL, Vitalis, A., Chicoine, CL & Pappu, RV La charge nette par résidu module les ensembles conformationnels de protéines intrinsèquement désordonnées. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 1078183-8188 (2010).

    Article
    LES PUBLICITÉS
    CAS
    PubMed
    PubMed Central

    Google Scholar

  • Lin, Y.-H. & Chan, HS La séparation des phases et la compacité d’une chaîne unique des protéines chargées désordonnées sont fortement corrélées. Biophysique. J. 1122043-2046 (2017).

    Article
    LES PUBLICITÉS
    CAS
    PubMed
    PubMed Central

    Google Scholar

  • Cohan, MC,…